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蛋白酶K是枯草杆菌蛋白酶相关的丝氨酸蛋白酶。重组酶与最初从白色念球菌(Tritirachium album)中分离出来的天然蛋白酶相同。重组酶的规格与天然蛋白酶的规格相同。氨基酸序列（分子量）和分子结构相同。但是，重组酶比天然酶的纯度更高，因为它不含DNA，无明显的切割特异性。该酶对天然蛋白质非常有效，因此，可快速灭活内源核酸酶，如RNA酶和DNA酶。该酶还具有溶液形式。•抑制剂：该酶可被Pefabloc® SC灭活。但是，它不会被金属离子、螯合剂（如EDTA）、巯基试剂或胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶抑制剂灭活。•激活剂：变性剂（SDS和尿素）可刺激蛋白酶K的活性。•最适pH：蛋白酶K在较广的pH范围内（4-12.5）均有活性。当在pH 6.5-9.5条件下孵育时，该酶可在几个小时内保持全部活性。•体积活度：约2.5 U/mg冻干品（chromozyme测定）约30 U/mg冻干品（血红蛋白测定）注：SDS可使蛋白酶K的活性增加七倍。